Descripción

Apariencia: polvo amorfo de color amarillo claro.
Actividad específica: ≥11 U/mg.
Estabilidad: estable durante un año a -20 °C.
Peso molecular: aprox. 60 KD.
Punto isoeléctrico: 5,2.
Molaridad: 1 x 10–4 M (colesterol).
Inhibidor: no inhibido por azida sódica.
Estabilidad del pH: 6,0-10,0 (fig. 3-1)
pH óptimo: 6,5-7,5 (fig. 3-2)
Temperatura óptima: 52 °C (Fig. 3-3)
Estabilidad térmica: estable hasta 60 °C (Fig. 3-4)
Estabilizador: los iones de potasio ayudan a estabilizar la actividad enzimática

La colesterol oxidasa (EC1.1.3.6 COD) está ganando reconocimiento por su papel en el procesamiento de alimentos, las pruebas médicas, el control biológico de plagas y otros campos, y ha demostrado un gran potencial para su aplicación.
Es una enzima clave en el proceso del metabolismo del colesterol, dependiente de la coenzima FAD, y puede catalizar específicamente la conversión del colesterol en colest-4-eno-3-ona (4-colesterol-3-ona). Se utilizó E. coli recombinante productora de COD como objeto de investigación, con el objetivo de desarrollar y aplicar la COD. Se investigó la separación y extracción de COD, sus propiedades enzimáticas y la aplicación de la enzima. El COD se aisló mediante un proceso de purificación que incluyó tratamiento ultrasónico de E. coli recombinante, saluración con (NH_4)_2SO_4 al 70 %, cromatografía de intercambio iónico CM Sepharose F.F. y filtración en gel Sephadex G-75 Fine. El COD extraído y purificado tenía una actividad enzimática de 47,3 U/mg, un múltiplo de purificación de 45 veces y una tasa de recuperación de la actividad enzimática del 21 %.

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