Composición de las enzimas
Enzimas simples: enzimas compuestas únicamente por residuos de aminoácidos.
Enzimas unidas: compuestas por proteínas enzimáticas y cofactores no proteicos
Proteína enzimática: determina la especificidad de la reacción;
Cofactores: determinan el tipo y la naturaleza de la reacción; pueden ser iones metálicos o pequeños compuestos orgánicos.
Cofactores
Cofactor: débilmente unido a la proteína enzimática, puede eliminarse mediante diálisis o ultrafiltración.
Cofactor: fuertemente unido a la proteína enzimática, no puede eliminarse mediante diálisis o ultrafiltración.
El complejo formado por la combinación de la proteína enzimática y el cofactor se denomina holoenzima, y solo la holoenzima tiene efecto catalítico.
El centro activo de la enzima
①Grupos necesarios de la enzima: necesarios para que la enzima desempeñe la actividad del grupo
② El centro activo de la enzima: en la estructura primaria están muy separados, pero en la estructura espacial algunos de los grupos R están cerca unos de otros para formar una región especial, la región puede unirse específicamente al sustrato y catalizar el sustrato para que sufra cambios químicos.
El centro activo debe dividirse en grupos:
Grupos de unión: participan en la unión enzima-sustrato
Grupos catalíticos: catalizan la transformación de sustratos en productos.
Grupos requeridos fuera del centro activo: debe haber un grupo requerido dentro del centro activo, pero el grupo requerido no siempre puede estar en el centro activo. El grupo obligatorio fuera del centro activo sirve para estabilizar el centro activo.
Diferencia entre enzima y catalizador general
① Alta eficiencia: el efecto catalítico de la enzima puede aumentar la velocidad de reacción de 10^6 a 10^12 veces, antes y después de la reacción de la enzima en sí no cambia, la alta eficiencia es reducir la energía de activación de la reacción.
②Especificidad (selectividad para el sustrato).
Ⅰ Especificidad absoluta: la enzima es muy estricta en cuanto a los requisitos del sustrato, solo un sustrato específico.
Ⅱ especificidad relativa: el objeto de la acción no es un sustrato, sino una clase de compuestos o enlaces químicos;
Ⅲ especificidad estereoisomérica: D-, L-, cis-trans
③ Inestabilidad de la actividad enzimática: las proteínas se desnaturalizan e inactivan fácilmente
④La actividad enzimática puede regularse y controlarse: Ⅰ regulación alostérica; Ⅱ regulación por retroalimentación; Ⅲ regulación de modificación dependiente de la valencia; Ⅳ activación de zimógeno y control hormonal
Doctrina del ajuste inducido
La superficie de la enzima no tiene una forma fija que sea complementaria al sustrato, sino que solo forma una forma complementaria debido a la inducción del sustrato.
Factores que afectan a la reacción enzimática
(1) concentración de sustrato; (2) inhibidor; (3) concentración de enzima; (4) temperatura; (5) pH; (6) activador.
El efecto de la concentración del sustrato en la velocidad de la reacción enzimática:
Doctrina del producto intermedio: cuando la enzima cataliza, el centro activo de la enzima primero se combina con el sustrato de la enzima para formar un complejo de una enzima y un sustrato, que luego se descompone para liberar la enzima y libera los productos
Ecuación de Mie: V=Vmax×[S]/(Km+[S])
(1) Cuando la concentración de sustrato es muy grande ([S]≥10×Km), la enzima se satura con el sustrato y la velocidad de reacción alcanza el máximo.
(2) Cuando la velocidad de reacción V=1/2Vmax, Km=[S].
La importancia del parámetro cinético Km en la ecuación de Mie★
①Km es numéricamente igual a la concentración de sustrato correspondiente a la mitad de la velocidad de reacción máxima, es decir, cuando V=1/2Vmax, Km=[S]
②Unidad de Km: mol/L
③ Diferentes enzimas tienen diferentes valores de Km, que es una constante física característica importante de las enzimas
La misma enzima tiene diferentes valores de Km para diferentes sustratos, y el sustrato con el Km más pequeño se denomina sustrato más adecuado.
⑤ El Km indica el grado de afinidad entre la enzima y el sustrato: cuanto mayor es el valor del Km, menor es la afinidad y menor es la actividad catalítica; cuanto menor es el valor del Km, mayor es la afinidad y mayor es la actividad catalítica.
El efecto de los inhibidores en la velocidad de la reacción enzimática
(1) Inhibición irreversible
Los inhibidores y el grupo activo del centro de actividad enzimática o algunos de los grupos en su sitio en forma de unión covalente, causando la inactivación enzimática, los métodos físicos no pueden ser eliminados
(2) Inhibición reversible
Ⅰ Inhibición competitiva
a. La estructura química del inhibidor es similar a la del sustrato, que puede unirse competitivamente al centro activo de la enzima con el sustrato;
b. Cuando el inhibidor se une al centro activo, el sustrato queda excluido del centro de reacción, con lo que se inhibe la reacción enzimática;
c. Al aumentar la concentración del sustrato, aumenta la capacidad del sustrato para competir (es decir, puede liberar la inhibición);
d. el valor de Km aumenta y el de Vmax permanece constante
II Inhibición no competitiva
Unión a un grupo obligatorio distinto del centro activo
El valor de Km permanece inalterado, el de Vmax disminuye Ⅲ Inhibición anticompetitiva Unión al complejo enzima-sustrato El valor de Km disminuye, el de Vmax disminuye Activación del zimógeno ①Enzimógeno: precursor de la enzima inactiva ②Activación: cambio de estructura primario
El valor de Km permanece sin cambios, la Vmax disminuye
Ⅲ inhibición anticompetitiva
Unión al complejo enzima-sustrato
El valor de Km disminuye, la Vmax disminuye
Activación del zimógeno
①Enzimógeno: precursor de enzima inactiva
②Activación: cambio de estructura primaria, que causa un cambio conformacional, formación o exposición del centro activo
Regulación de la actividad enzimática
① Modificación covalente de enzimas (regulación de modificación química): una enzima es modificada por otra enzima, unida covalentemente a un grupo químico, o ruptura de enlace covalente, eliminación de un grupo químico, regulando así la actividad de las enzimas.
② Regulación alostérica: algunas sustancias pueden unirse reversiblemente al centro activo de la molécula de enzima correspondiente o a una parte específica de la molécula distinta del centro activo, de modo que la conformación del centro activo de la enzima cambia, lo que da lugar a cambios funcionales.
Isoenzima
① se refiere a que la reacción química catalítica es la misma, la estructura molecular de la proteína enzimática, las propiedades físicas y químicas y las propiedades inmunológicas de un grupo de enzimas diferentes ② este tipo de enzima existe en la misma especie de organismos o en el mismo cuerpo de diferentes tejidos o incluso en el mismo tejido o células
La tripsina como ejemplo de la relación entre la estructura y la función de las proteínas
Debido a que la tripsina está muy separada en la estructura primaria, la enterokinasa corta el péptido N-terminal 6, de modo que su conformación primaria cambia, formando una región especial, es decir, el centro activo de la enzima, la región puede unirse específicamente al sustrato y catalizar el sustrato para que sufra un cambio químico, desempeñando una función de unión y catalítica, lo que explica el cambio en la estructura primaria, provocando un cambio en la conformación, la formación del centro activo, de modo que la proteína tríptica pasa de inactiva a activa.
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| Compound Glucoamylase | 9032-08-0 |
| Pullulanase | 9075-68-7 |
| Xylanase | 37278-89-0 |
| Cellulase | 9012-54-8 |
| Naringinase | 9068-31-9 |
| β-Amylase | 9000-91-3 |
| Glucose oxidase | 9001-37-0 |
| alpha-Amylase | 9000-90-2 |
| Pectinase | 9032-75-1 |
| Peroxidase | 9003-99-0 |
| Lipase | 9001-62-1 |
| Catalase | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elastase | 39445-21-1 |
| Urease | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-Lactic dehydrogenase | 9001-60-9 |
| Dehydrogenase malate | 9001-64-3 |
| Cholesterol oxidase | 9028-76-6 |