Composición de enzimas

Enzimas simples: enzimas compuestas únicamente por residuos de aminoácidos.

Enzimas unidas: compuestas de proteínas enzimáticas y cofactores no proteicos.

Proteína enzimática: determina la especificidad de la reacción;

Cofactores: determinan el tipo y naturaleza de la reacción; pueden ser iones metálicos o pequeños compuestos orgánicos.

 

Cofactores

Cofactor: unido débilmente a una proteína enzimática, puede eliminarse mediante diálisis o ultrafiltración.

Cofactor: estrechamente unido a la proteína enzimática, no puede eliminarse mediante diálisis o ultrafiltración.

El complejo formado por la combinación de una proteína enzimática y un cofactor se llama holoenzima y sólo la holoenzima tiene efecto catalítico.

 

El centro activo de la enzima.

①Grupos de enzimas necesarios: necesarios para que la enzima desempeñe la actividad del grupo.

② el centro activo de la enzima: en la estructura primaria está muy alejado, pero en la estructura espacial de algunos de los grupos R cercanos entre sí para formar una región especial, la región puede unirse específicamente al sustrato y catalizar el sustrato para que experimente cambios químicos.

Los grupos de trabajo del centro activo se dividen en:

Grupos de unión: implicados en la unión enzima-sustrato.

Grupos catalíticos: catalizan la transformación de sustratos en productos.

Grupos requeridos fuera del centro activo: debe haber un grupo requerido dentro del centro activo, pero el grupo requerido puede no estar siempre en el centro activo. El grupo obligatorio fuera del centro activo sirve para estabilizar el centro activo.

 

Diferencia entre enzima y catalizador general.

① alta eficiencia: el efecto catalítico de la enzima puede aumentar la velocidad de reacción de 10 ^ 6 a 10 ^ 12 veces, antes y después de que la reacción de la enzima en sí no cambie, la alta eficiencia consiste en reducir la energía de activación de la reacción.

②Especificidad (selectividad para el sustrato)

Ⅰ especificidad absoluta: la enzima es muy estricta en cuanto a los requisitos del sustrato, solo un sustrato específico;

Ⅱ especificidad relativa: el objeto de acción no es un sustrato, sino una clase de compuestos o enlaces químicos;

Ⅲ especificidad de estereoisómero: D-, L-, cis-trans

③ Inestabilidad de la actividad enzimática: las proteínas se desnaturalizan e inactivan fácilmente

④La actividad enzimática se puede regular y controlar: Ⅰ regulación alostérica; Ⅱ regulación de retroalimentación; Ⅲ regulación de modificación dependiente de la valencia; Ⅳ activación del zimógeno y control hormonal

 

Doctrina del ajuste inducido

La superficie de la enzima no tiene una forma fija que sea complementaria al sustrato, sino que solo forma una forma complementaria debido a la inducción del sustrato.

 

Factores que afectan la reacción enzimática.

(1) concentración de sustrato; (2) inhibidor; (3) concentración de enzimas; (4) temperatura; (5) pH; (6) activador.

 El efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de la reacción enzimática:

Doctrina del producto intermedio: durante la catálisis enzimática, el centro activo de la enzima primero se combina con el sustrato de la enzima para formar un complejo de una enzima y un sustrato, que luego se descompone para liberar la enzima y libera los productos.

Ecuación de Mie: V=Vmax×[S]/(Km+[S])

(1) Cuando la concentración de sustrato es muy grande ([S]≥10 × Km), la enzima se satura con el sustrato y la velocidad de reacción alcanza el máximo.

(2) Cuando la velocidad de reacción V=1/2Vmax, Km=[S].

El significado del parámetro cinético Km en la ecuación de Mie★

①Km es numéricamente igual a la concentración de sustrato correspondiente a la mitad de la velocidad máxima de reacción, es decir, cuando V=1/2Vmax, Km=[S]

②Unidad de km: mol/L

③ diferentes enzimas tienen diferentes valores de Km, que es una constante física característica importante de las enzimas

La misma enzima tiene diferentes valores de Km para diferentes sustratos, y el sustrato con el menor Km se denomina sustrato más adecuado.

⑤ Km indica el grado de afinidad entre la enzima y el sustrato: cuanto mayor es el valor de Km, menor es la afinidad y menor es la actividad catalítica; cuanto menor sea el valor de Km, mayor será la afinidad y mayor la actividad catalítica

 

El efecto de los inhibidores sobre la velocidad de la reacción enzimática.

(1) Inhibición irreversible

Los inhibidores y el grupo activo del centro de actividad enzimática o algunos de los grupos en su sitio en forma de unión covalente, lo que provoca la inactivación de la enzima, no se pueden eliminar por métodos físicos.

 

(2) Inhibición reversible

Ⅰ Inhibición competitiva

un. La estructura química del inhibidor es similar a la del sustrato, que puede unirse competitivamente al centro activo de la enzima con el sustrato;

b. Cuando el inhibidor se une al centro activo, el sustrato queda excluido del centro de reacción, con el resultado de que se inhibe la reacción enzimática;

do. Aumentar la concentración del sustrato aumenta la capacidad del sustrato para competir (es decir, puede liberar la inhibición);

d. el valor de Km aumenta y la Vmax permanece constante

 

II Inhibición no competitiva

Vinculación a un grupo obligatorio distinto del centro activo

El valor de km permanece sin cambios, Vmax disminuye

 

Ⅲ inhibición anticompetitiva

Unión al complejo enzima-sustrato

El valor de km disminuye, Vmax disminuye

 

Activación del zimógeno

①Enzimógeno: precursor de enzima inactivo

②Activación: cambio de estructura primaria, que provoca un cambio conformacional, formación o exposición del centro activo.

 

Regulación de la actividad enzimática.① modificación covalente de enzimas (regulación de modificación química): una enzima es modificada por otra enzima, unida covalentemente a un grupo químico, o rompiendo el enlace covalente, elimina un grupo químico, regulando así la actividad de las enzimas

② regulación alostérica: algunas sustancias pueden unirse de manera reversible al centro activo de la molécula enzimática correspondiente o a una parte específica de la molécula distinta del centro activo, de modo que la conformación del centro activo de la enzima cambia, lo que resulta en cambios funcionales.

 

isoenzima

① se refiere a que la reacción química catalítica es la misma, la estructura molecular de la proteína enzimática, las propiedades físicas y químicas y las propiedades inmunológicas de un grupo de diferentes enzimas ② este tipo de enzima existe en la misma especie de organismo o en el mismo cuerpo de diferentes tejidos o incluso en el mismo tejido o células

 

La tripsina como ejemplo de la relación entre estructura y función de proteínas.

Debido a que la tripsina está muy separada en la estructura primaria, la enteroquinasa corta el péptido N-terminal 6, de modo que su conformación primaria cambia, formando una región especial, es decir, el centro activo de la enzima, la región puede unirse específicamente al sustrato y catalizar el sustrato para que experimente un cambio químico, desempeñando una función vinculante y catalítica, explicando el cambio en la estructura primaria, provocando un cambio en la conformación, la formación del centro activo, de modo que la proteína tríptico de inactiva a activa.

A lista de verificación práctica de abastecimiento para temas de enzimas, biotecnología e ingredientes alimentarios

En proyectos de procesamiento de alimentos y enzimas, el marco de decisión más útil suele ser el ajuste de la aplicación más la estabilidad del proceso: qué ingrediente funciona bajo las condiciones de pH, temperatura, tiempo y sustrato previstas sin crear un problema de cumplimiento o calidad posterior.

• Defina primero el objetivo de procesamiento: Las aplicaciones de sabor, hidrólisis, textura, fermentación, limpieza y bioprocesos a menudo necesitan perfiles de actividad muy diferentes.
• Compruebe la ventana operativa real: El pH, la temperatura, el tiempo de residencia y el tipo de sustrato a menudo importan más que la afirmación principal del producto.
• Revisar la consistencia y el impacto posterior:La dosificación de , la influencia sensorial, la filtración y el comportamiento de vida útil pueden afectar el valor comercial final.
• Use validación piloto:Las pruebas de producción pequeñas de generalmente revelan las diferencias más útiles en actividad, eficiencia y ajuste del proceso.

Referencias de productos recomendados

• Longzyme Lipasa: Una referencia directa del producto para debates sobre alimentos, limpieza o bioprocesos relacionados con la lipasa.
• Longzyme Beta-Amylase: Una referencia práctica de enzimas cuando se están revisando la conversión del almidón y la actividad de procesamiento de alimentos.
• Glucoamilasa compuesta de longzima: Una referencia enzimática útil cuando la sacarificación o el rendimiento del procesamiento relacionado son importantes.
• YExtracto de levadura: Una referencia práctica de ingredientes cuando se trata de aplicaciones de sabor, fermentación o soporte de nutrientes.

Preguntas frecuentes para compradores y formuladores

¿Por qué una enzima de alta actividad no es automáticamente la mejor opción comercial?
Porque la mejor enzima es la que funciona de manera confiable en las condiciones reales del proceso y brinda el resultado final deseado sin crear nuevos problemas.

¿Deben seleccionarse los ingredientes alimentarios y biotecnológicos únicamente a partir de hojas de datos?
Por lo general, es más seguro combinar la revisión de especificaciones con una prueba piloto o de aplicación porque los sustratos reales y las ventanas de proceso pueden cambiar mucho el resultado.

¡Contáctenos ahora!

Respuesta rápida: Las enzimas y los ingredientes de procesamiento de alimentos generalmente se seleccionan según el ajuste del sustrato, el intervalo de pH y temperatura, la dosis y si la especificación de uso final es aceptable para el proceso objetivo. La opción comercial más sólida es aquella que funciona consistentemente en condiciones de procesamiento reales.

Si necesita precio, complete su información de contacto en el formulario a continuación; generalmente nos comunicaremos con usted dentro de las 24 horas. También puede enviarme un correo electrónico info@longchangchemical.com durante el horario laboral (de 8:30 a. m. a 6:00 p. m. UTC+8 de lunes a sábado) o utilizar el chat en vivo del sitio web para obtener una respuesta rápida.

Glucoamilasa compuesta	9032-08-0
Pullulanasa	9075-68-7
Xilanasa	37278-89-0
Celulasa	9012-54-8
Naringinasa	9068-31-9
β-amilasa	9000-91-3
Glucosa oxidasa	9001-37-0
alfa-amilasa	9000-90-2
Pectinasa	9032-75-1
Peroxidasa	9003-99-0
Lipasa	9001-62-1
Catalase	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elastase	39445-21-1
Urease	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Láctica deshidrogenasa	9001-60-9
Malato de deshidrogenasa	9001-64-3
Colesterol oxidasa	9028-76-6