La tecnología biocatalítica es una tecnología que utiliza enzimas o células microbianas o células vegetales y animales como biocatalizadores para catalizar reacciones. Las enzimas como biocatalizadores tienen muchas ventajas sobre los catalizadores químicos: las reacciones catalizadas por enzimas se llevan a cabo generalmente a temperatura ambiente, bajo presión normal y en condiciones casi neutras, por lo que hay menos inversión, menos consumo de energía y una alta seguridad operativa; los biocatalizadores tienen una eficiencia catalítica y una velocidad de reacción extremadamente altas, que pueden ser de 107 a 1013 veces superiores a las de las reacciones catalizadas químicamente.
Definición
En términos generales, se refiere a todo tipo de actividades producidas por organismos para su propio metabolismo y mantenimiento de su biología.
Biocatalizador industrial es un término general para enzimas libres o inmovilizadas o células vivas. Incluye enzimas libres extraídas de organismos vivos, principalmente células microbianas o procesadas por tecnología de inmovilización, a las que se hace referencia colectiva anteriormente; también incluye células vivas libres, en general de origen microbiano, y células vivas inmovilizadas, a las que se hace referencia colectiva. El proceso en el que se utiliza un catalizador enzimático para catalizar un tipo particular de reacción o un tipo particular de reactivo (a menudo denominado sustrato o matriz en las reacciones enzimáticas) se denomina y el proceso en el que se utiliza un microorganismo completo en una serie de reacciones en cascada se denomina. Las células muertas o las preparaciones de células madre también tienen un efecto catalítico, pero sus células ya no son metabólicamente capaces, a menudo incapaces de regenerar coenzimas o cofactores (componentes de las enzimas), y solo pueden llevar a cabo reacciones enzimáticas simples, lo que constituye un catalizador enzimático impuro.
Ventajas
Los catalizadores pueden clasificarse en biocatalizadores y catalizadores no biológicos.
En comparación con los catalizadores no biológicos, los biocatalizadores tienen grandes ventajas, pueden reaccionar a temperatura y presión ambiente, tienen una velocidad de reacción rápida, un efecto catalítico de especialización, un precio más bajo y otras ventajas, pero la desventaja es que son susceptibles de inactivación por calor, destrucción por ciertos productos químicos y bacterias heterogéneas, poca estabilidad y mayores requisitos de temperatura y rango de pH durante la reacción. Utilizadas como enzimas inmovilizadas o células inmovilizadas, la vida útil no debe ser, por lo general, inferior a 30 lotes o 3 meses de uso continuo, de lo contrario es difícil que sea rentable.
Las enzimas son biocatalizadores
Los organismos vivos las utilizan para acelerar las reacciones químicas en el cuerpo. Sin enzimas, muchas reacciones químicas en los organismos vivos serían tan lentas que sería difícil mantener la vida. Las enzimas funcionan mejor a una temperatura de unos 37 °C (la temperatura del cuerpo humano). Si la temperatura es superior a 50 °C o 60 °C, la enzima se destruye y ya no puede funcionar. Por lo tanto, los detergentes biológicos que utilizan enzimas para eliminar las manchas de la ropa son más eficaces cuando se utilizan a bajas temperaturas.
Las enzimas son proteínas o ARN producidos por células vivas que tienen un alto grado de especificidad y eficacia catalítica para sus sustratos. El efecto catalítico de las enzimas depende de la integridad de la estructura primaria y espacial de la molécula enzimática. Si la molécula enzimática se desnaturaliza o se despolimeriza, la subunidad puede conducir a la pérdida de actividad enzimática. Las enzimas son biomoléculas con una masa molecular de al menos 10 000 y hasta un millón.
Las enzimas son una clase de biocatalizadores extremadamente importante. Gracias a las enzimas, las reacciones químicas en los organismos vivos pueden llevarse a cabo de manera eficiente y específica en condiciones muy suaves.
Con el estudio en profundidad y el desarrollo de la estructura y función de las moléculas enzimáticas y la cinética de las reacciones enzimáticas, se ha ido formando gradualmente la disciplina de la enzimología.
La naturaleza química de la enzima es proteica (proteína) o ARN (ácido ribonucleico), por lo que también tiene una estructura primaria, secundaria, terciaria e incluso cuaternaria. Según la diferencia de su composición molecular, se puede dividir en enzima simple y enzima unida. Las que contienen solo proteínas se denominan enzimas simples; las enzimas conjugadas consisten en proteínas enzimáticas y cofactores. Por ejemplo, la mayoría de las hidrolasas están compuestas únicamente por proteínas; la flavina mononucleotidasa está compuesta por proteínas enzimáticas y cofactores. En las enzimas conjugadas, la proteína enzimática es la porción proteica y el cofactor es la porción no proteica, y solo cuando ambas se combinan para formar la enzima completa tiene actividad catalítica.
Las enzimas tienen características significativas diferentes de los catalizadores generales: son altamente específicas para el sustrato y tienen una alta eficiencia catalítica. Las enzimas son ajustables e inestables.
Funciones
Papel catalítico
Las enzimas son una clase de catalizadores biológicos que gobiernan muchos procesos catalíticos como el metabolismo, la nutrición y la conversión de energía en los organismos, y la mayoría de las reacciones estrechamente relacionadas con los procesos vitales son reacciones catalizadas por enzimas.
Estas propiedades de las enzimas permiten que los intrincados procesos del metabolismo material dentro de la célula se desarrollen de manera ordenada, de modo que el metabolismo material y las funciones fisiológicas normales se adapten entre sí. Si una enzima es defectuosa debido a defectos genéticos, o la actividad de la enzima se debilita por otras razones, puede dar lugar a reacciones anormales catalizadas por la enzima, lo que resulta en trastornos del metabolismo material e incluso enfermedades, por lo tanto, las enzimas tienen una relación muy estrecha con la medicina.
Las enzimas permiten al cuerpo digerir y absorber los alimentos que ingerimos, y mantener todas las funciones de los órganos internos, entre ellas: reparación celular, desintoxicación antiinflamatoria, metabolismo, mejora de la inmunidad, generación de energía y promoción de la circulación sanguínea. Por ejemplo, el arroz en la boca al masticar, cuanto más tiempo se mastica, más pronunciado es el dulzor, se debe al almidón del arroz en la secreción oral de amilasa salival, hidrolizada en maltosa. Por lo tanto, masticar más puede hacer que la comida y la saliva se mezclen completamente, lo que favorece la digestión. Además, el cuerpo humano tiene pepsina, tripsina y otras enzimas hidrolizantes. El cuerpo humano, a partir de la ingesta de proteínas, debe desempeñar el papel de la pepsina, hidrolizada en aminoácidos, y luego, en el papel de otras enzimas, seleccionar las más de 20 clases de aminoácidos que el cuerpo humano necesita, según un orden determinado, para reintegrarse en el cuerpo humano que necesita una variedad de proteínas.
Mecanismo catalítico
El mecanismo catalítico de la enzima es básicamente el mismo que el de los catalizadores químicos generales, que también se combinan con el reactivo (sustrato de la enzima) para formar primero un complejo, y mejoran la velocidad de la reacción química al reducir la energía de activación de la reacción. A temperatura constante, la energía contenida en cada molécula reactiva de un sistema de reacción química es menor en el valor medio, aunque difiere mucho, que es el estado inicial de la reacción.
La reacción S (sustrato) → P (producto) es posible porque una parte significativa de las moléculas S se han activado para convertirse en moléculas activadas (estado de transición), y cuantas más moléculas activadas haya, más rápida será la velocidad de reacción. La energía de activación de una reacción química a una temperatura determinada es la cantidad de energía (en kilocalorías) necesaria para convertir todas las moléculas de 1 mol de una sustancia en moléculas activadas.
La enzima (E) actúa combinándose temporalmente con S para formar un nuevo compuesto, ES, que se encuentra en un estado activado (estado de transición) mucho más bajo que las moléculas activadas de los reactivos en esa reacción química sin un catalizador. El ES reacciona entonces para producir P, y al mismo tiempo libera E. E puede combinarse con otra molécula de S para repetir el ciclo de nuevo. La reducción de la energía de activación necesaria para toda la reacción permite que reaccionen más moléculas por unidad de tiempo, y la velocidad de reacción puede acelerarse. Si, en ausencia de un catalizador, la reacción de descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno (2H2O2 → 2H2O + O2) requiere una energía de activación de 18 kcal por mol (1 kcal = 4,187 julios), la catálisis de la reacción por la catalasa requiere una energía de activación de solo 2 kcal por mol, una velocidad de reacción que aumenta en un factor de aproximadamente 1011.
La enzima (E) y el sustrato (S) forman un complejo enzima-sustrato (ES)
La unión dirigida del centro activo de la enzima al sustrato para generar el complejo ES es el primer paso en la catálisis enzimática. La energía para la unión dirigida proviene de una variedad de enlaces no covalentes, como enlaces iónicos, de hidrógeno e hidrofóbicos, y también de fuerzas de van der Waals, formados durante la interacción del grupo funcional del centro activo de la enzima con el sustrato. La energía generada cuando se unen se llama energía de unión. Es fácil entender que cada enzima es selectiva en la unión a su propio sustrato.
Si la enzima solo es complementaria al sustrato para generar un complejo ES y no puede impulsar más el sustrato al estado de transición, entonces no puede producirse la catálisis enzimática. Esto se debe a que la formación del complejo ES con el sustrato requiere la formación de más enlaces no covalentes entre la enzima y las moléculas del sustrato para producir un complejo que sea complementario al estado de transición de la enzima y el sustrato con el fin de completar el efecto catalítico de la enzima. De hecho, las moléculas del sustrato se transforman del estado fundamental original al estado de transición durante el proceso de generación de más enlaces no covalentes como se ha descrito anteriormente. Es decir, la molécula de sustrato se convierte en una molécula activada, proporcionando las condiciones para la combinación y disposición de grupos, la generación de cargas inestables instantáneas y otras transformaciones necesarias para que la molécula de sustrato lleve a cabo la reacción química. Así pues, el estado de transición no es una sustancia química estable, a diferencia de los productos intermedios de un proceso de reacción. En lo que respecta al estado de transición de una molécula, tiene la misma probabilidad de transformarse en un producto (P) o en un sustrato (S).
Cuando una enzima genera un complejo ES con un sustrato y además forma un estado de transición, el proceso ha liberado más energía de unión, que ahora se sabe que compensa parte de la energía de activación necesaria para la activación de las moléculas de reactivo, activando así las moléculas que antes estaban por debajo del umbral de la energía de activación y acelerando así la velocidad de la reacción química.
Las enzimas y los catalizadores en general aceleran las reacciones químicas mediante el mecanismo de reducción de la energía de activación de la reacción.
La especificidad catalítica de una enzima se manifiesta tanto en su selectividad para los sustratos como en la especificidad de la reacción que cataliza. La mayoría de las reacciones químicas en el cuerpo son catalizadas por una enzima específica, a excepción de las reacciones espontáneas individuales, y una enzima puede encontrar su propio sustrato entre miles de reactivos, lo cual es la especificidad de la enzima. Según la diferencia en el grado de especificidad catalítica de una enzima, se divide en tres categorías: especificidad absoluta, especificidad relativa y estereoespecificidad. Una enzima cataliza la reacción de un solo sustrato, lo que se denomina especificidad absoluta, como la ureasa, que solo puede hidrolizar la urea para descomponerla en dióxido de carbono y amoníaco; si una enzima puede catalizar la reacción de una clase de compuestos o una clase de enlaces químicos, se denomina especificidad relativa, como las esterasas, que pueden catalizar la hidrólisis de los triglicéridos, pero también hidrolizar otros enlaces éster. Las enzimas con especificidad estereoisomérica tienen requisitos estrictos para la configuración estereo de la molécula de sustrato, por ejemplo, la L-lactato deshidrogenasa cataliza la deshidrogenación de L-lactato solamente y no tiene efecto sobre el D-lactato.
La actividad catalítica de algunas enzimas puede verse afectada por muchos factores, como la regulación de las alozimas por las aleasas, la regulación de algunas enzimas por modificaciones covalentes, la regulación de la actividad enzimática por hormonas y fluidos neurohumorales a través de segundos mensajeros, y la regulación del contenido enzimático intracelular (que altera la tasa de síntesis y catabolismo enzimático) por agentes inductores o agentes bloqueantes.
Cabe señalar que la reacción catalítica de una enzima es a menudo una combinación de múltiples mecanismos catalíticos, lo que constituye una razón importante de la alta eficiencia de las reacciones promovidas por enzimas.
Aplicaciones
Diagnóstico de enfermedades
Con el estudio en profundidad de las enzimas y una comprensión cada vez mayor, las enzimas complejas enriquecidas con SOD altamente concentrada desempeñan un papel cada vez más importante en la regulación de las enfermedades. La actividad enzimática normal del cuerpo humano es más estable, cuando algunos órganos y tejidos del cuerpo están dañados o se produce una enfermedad, algunas enzimas se liberan en la sangre, la orina o los fluidos corporales. En casos como la pancreatitis aguda, la actividad de la amilasa sérica y urinaria es significativamente mayor; en la hepatitis y otras causas de daño hepático, necrosis hepatocítica o aumento de la permeabilidad, se libera una gran cantidad de transaminasas en la sangre, por lo que las transaminasas séricas aumentan; en el infarto de miocardio, la lactato deshidrogenasa sérica y la fosfocreatina quinasa son significativamente más altas. En caso de intoxicación por pesticidas organofosforados, se inhibe la actividad de la colinesterasa y disminuye la actividad de la colinesterasa sérica; en ciertas enfermedades hepatobiliares, especialmente la obstrucción biliar, aumenta la r-glutamiltransferasa sérica, etc. Por lo tanto, con la ayuda de la medición de la actividad enzimática en sangre, orina o fluidos corporales, se puede comprender o determinar la aparición y el desarrollo de ciertas enfermedades.
Tratamiento clínico
La terapia enzimática ha sido reconocida gradualmente, y una variedad de preparaciones enzimáticas en la aplicación clínica son cada vez más comunes. Por ejemplo, la tripsina y la quimotripsina pueden catalizar la descomposición de proteínas, y este principio se ha utilizado en la dilatación quirúrgica, la purificación de heridas sépticas y el tratamiento de adherencias de la membrana plasmática torácica y abdominal. En el tratamiento de la tromboflebitis, el infarto de miocardio, el infarto pulmonar y la coagulación intravascular difusa, se pueden aplicar enzimas fibrinolíticas, estreptoquinasa, uroquinasa, etc. para disolver los coágulos sanguíneos y prevenir la formación de trombos.
Algunas enzimas naturales compuestas, con altas unidades de enzimas SOD como fórmula principal, pueden utilizarse no solo en el tratamiento adyuvante de órganos importantes como el cerebro, el corazón, el hígado, los riñones, etc., sino también en el uso de tumores con resultados notables. Además, el principio de inhibición competitiva de las enzimas también se utiliza para sintetizar algunos fármacos químicos para el tratamiento de antibacterianos, bactericidas y antitumorales. Por ejemplo, el tónico enzimático del bazo y el tónico renal en la infertilidad y otros problemas, también tienen una mejor regulación. Y las sulfonamidas y muchos antimicrobianos pueden inhibir las enzimas necesarias para el crecimiento de ciertas bacterias, por lo que tienen efectos antibacterianos y bactericidas; muchos fármacos antitumorales pueden inhibir las enzimas relacionadas con el ácido nucleico o la síntesis de proteínas en la célula, inhibiendo así la diferenciación y proliferación de las células tumorales para luchar contra el crecimiento de los tumores; La tiorredoxina puede inhibir la enzima yodo, afectando así a la síntesis de tiroxina, y por lo tanto puede utilizarse para tratar el hipertiroidismo, etc.
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Vida útil
La levadura utilizada en la industria cervecera es producida por los microorganismos pertinentes, y la enzima convierte el almidón, etc. en alcohol a través del proceso de hidrólisis, oxidación, etc.; la producción de salsa de soja y vinagre también se completa bajo la acción de la enzima; el valor nutricional de los alimentos tratados con amilasa y celulasa mejora; la adición de enzima al detergente para ropa puede mejorar la eficacia del detergente y hacer que las manchas de sudor originales, etc., no sean fáciles de eliminar. eliminadas, etc.
Debido a la amplia aplicación de las enzimas, la extracción y síntesis de enzimas se ha convertido en un importante tema de investigación. En la actualidad, las enzimas pueden extraerse de organismos vivos, como la piel de la piña, que puede extraerse de la proteasa de la piña. Sin embargo, dado que el contenido de enzimas en los organismos vivos es muy bajo, un gran número de enzimas en la industria se producen por fermentación de microorganismos. Por lo general, es necesario seleccionar y cultivar las cepas de bacterias necesarias en condiciones adecuadas y permitir que se multipliquen para obtener grandes cantidades de preparados enzimáticos. Además, se está estudiando la síntesis de enzimas. En definitiva, con la mejora del nivel científico, la aplicación de las enzimas tendrá una perspectiva muy amplia.
Efectos principales
Relación entre las enzimas y ciertas enfermedades
Las enfermedades causadas por deficiencias enzimáticas son en su mayoría congénitas o hereditarias, como el albinismo debido a la deficiencia de tirosina hidroxilasa, o la sensibilidad a la serotonina o a la primaquina en pacientes con deficiencia de 6-fosfoglucosa deshidrogenasa. Muchas enfermedades tóxicas son casi siempre causadas por la inhibición de ciertas enzimas. Por ejemplo, cuando se produce una intoxicación por plaguicidas organofosforados de uso común (por ejemplo, triclorfón, diclorvos, 1059 y Rogaine), las enzimas se inactivan porque se unen a un -OH en la serina, un grupo esencial en el centro activo de la colinesterasa. La colinesterasa puede catalizar la hidrólisis de la acetilcolina en colina y ácido acético. Cuando la colinesterasa se inhibe y desactiva, se inhibe la hidrólisis de la acetilcolina, lo que da lugar a la acumulación de acetilcolina y a una serie de síntomas de intoxicación, como temblor muscular, contracción de la pupila, sudoración excesiva y ritmo cardíaco lento. Ciertos iones metálicos causan intoxicación en el cuerpo humano, porque los iones metálicos (como el Hg2+) pueden combinarse con los grupos necesarios del centro activo de ciertas enzimas (como el -SH de la cisteína) e inactivar las enzimas.
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