La tecnología biocatalítica es una tecnología que utiliza enzimas o células microbianas o células vegetales y animales como biocatalizadores para catalizar reacciones. Las enzimas como biocatalizadores tienen muchas ventajas sobre los catalizadores químicos: las reacciones catalizadas por enzimas generalmente se llevan a cabo a temperatura ambiente, bajo presión normal y en condiciones casi neutras, por lo que hay menos inversión, menos consumo de energía y alta seguridad operativa; Los biocatalizadores tienen una eficiencia catalítica y una velocidad de reacción extremadamente altas, que pueden ser de 107 a 1013 veces mayores que las de las reacciones catalizadas químicamente.
Definición
A grandes rasgos se refiere a todo tipo de actividades producidas por los organismos para su propio metabolismo y mantenimiento de su biología.
Biocatalizador industrial es un término general para enzimas o células vivas libres o inmovilizadas. Incluye enzimas libres extraídas de organismos vivos, principalmente células microbianas o procesadas mediante tecnología de inmovilización, mencionadas colectivamente anteriormente; también incluye células vivas libres, de base microbiana en general y células vivas inmovilizadas, denominadas colectivamente. El proceso en el que se utiliza un catalizador enzimático para catalizar un tipo particular de reacción o un tipo particular de reactivo (a menudo denominado sustrato o matriz en reacciones enzimáticas) se denomina; y se denomina proceso en el que se utiliza un microorganismo completo en una serie de reacciones en cascada. Las células muertas o los preparados de células madre también tienen un efecto catalítico, pero sus células ya no son metabólicamente capaces, a menudo son incapaces de regenerar coenzimas o cofactores (componentes de las enzimas) y sólo pueden llevar a cabo reacciones enzimáticas simples, que es un catalizador enzimático impuro.

Ventajas
Los catalizadores se pueden clasificar en biocatalizadores y catalizadores no biológicos.
En comparación con los catalizadores no biológicos, los biocatalizadores tienen grandes ventajas: pueden reaccionar a temperatura y presión ambiente, una velocidad de reacción rápida, un efecto catalítico de especialización, un precio más bajo y otras ventajas, pero la desventaja es que son susceptibles a la inactivación por calor, la destrucción por ciertos químicos y bacterias heterogéneas, una estabilidad deficiente y mayores requisitos de temperatura y rango de pH durante la reacción. Utilizado como enzima inmovilizada o células inmovilizadas, la vida útil generalmente no debe ser inferior a 30 lotes o 3 meses de uso continuo; de lo contrario, es difícil superar la economía.

Las enzimas son biocatalizadores.

Los organismos vivos los utilizan para acelerar reacciones químicas en el cuerpo. Sin enzimas, muchas reacciones químicas en los organismos vivos se desarrollarían tan lentamente que sería difícil sustentar la vida. Las enzimas funcionan mejor a una temperatura de aproximadamente 37°C (la temperatura del cuerpo humano).Si la temperatura es superior a 50°C o 60°C, la enzima se destruye y ya no puede funcionar. Por lo tanto, los detergentes biológicos que utilizan enzimas para eliminar las manchas de la ropa son más eficaces cuando se utilizan a bajas temperaturas.
Las enzimas son proteínas o ARN producidos por células vivas que tienen un alto grado de especificidad y eficacia catalítica por sus sustratos. El efecto catalítico de las enzimas depende de la integridad de la estructura primaria y espacial de la molécula enzimática. Si la molécula de enzima se desnaturaliza o la despolimerización de subunidades puede provocar la pérdida de la actividad enzimática. Las enzimas son biomoléculas con una masa molecular de al menos 10.000 y hasta un millón.
Las enzimas son una clase extremadamente importante de biocatalizadores. Gracias a las enzimas, las reacciones químicas en los organismos vivos se pueden llevar a cabo de manera eficiente y específica en condiciones muy suaves.

Con el estudio y desarrollo en profundidad de la estructura y función de las moléculas enzimáticas y la cinética de las reacciones enzimáticas, se ha ido formando gradualmente la disciplina de la enzimología.

La naturaleza química de la enzima es proteica (proteína) o ARN (Ácido Ribonucleico), por lo que también tiene una estructura primaria, secundaria, terciaria e incluso cuaternaria. Según la diferencia de su composición molecular, se puede dividir en enzima simple y enzima unida. Las que contienen únicamente proteínas se denominan enzimas simples; Las enzimas conjugadas constan de proteínas enzimáticas y cofactores. Por ejemplo, la mayoría de las hidrolasas están compuestas únicamente de proteínas; La flavin mononucleotidasa está compuesta de proteínas enzimáticas y cofactores. En las enzimas conjugadas, la proteína enzimática es la porción proteica y el cofactor es la porción no proteica, y sólo cuando los dos se combinan para formar la enzima completa tiene actividad catalítica.
Las enzimas tienen características significativas diferentes de los catalizadores generales: son altamente específicas del sustrato y tienen una alta eficiencia catalítica. Las enzimas son ajustables e inestables.

Funciones

Papel catalizador
Las enzimas son una clase de catalizadores biológicos que gobiernan muchos procesos catalíticos como el metabolismo, la nutrición y la conversión de energía en los organismos, y la mayoría de las reacciones estrechamente relacionadas con los procesos vitales son reacciones catalizadas por enzimas.
Estas propiedades de las enzimas permiten que los intrincados procesos del metabolismo material dentro de la célula se desarrollen de manera ordenada, de modo que el metabolismo material y las funciones fisiológicas normales se adapten entre sí. Si una enzima es defectuosa debido a defectos genéticos, o la actividad de la enzima se debilita por otras razones, esto puede provocar reacciones anormales catalizadas por la enzima, lo que resulta en trastornos del metabolismo material e incluso enfermedades, por lo que las enzimas tienen una relación muy estrecha con la medicina.Las enzimas permiten al cuerpo digerir y absorber los alimentos que comemos y mantener todas las funciones de los órganos internos, incluyendo: reparación celular, desintoxicación antiinflamatoria, metabolismo, mejorar la inmunidad, generar energía y promover la circulación sanguínea. Como el arroz en la boca al masticar, cuanto más tiempo se mastica, más pronunciado es el dulzor, esto se debe al almidón del arroz en la secreción oral de amilasa salival, hidrolizada en maltosa. Por lo tanto, comer más y masticar puede hacer que la comida y la saliva se mezclen completamente, lo que favorece la digestión. Además, el cuerpo humano dispone de pepsina, tripsina y otras enzimas hidrolizantes. El cuerpo humano, a partir de la ingesta de proteínas alimenticias, debe actuar como pepsina, hidrolizada en aminoácidos y luego como otras enzimas, seleccionar el cuerpo humano necesita más de 20 tipos de aminoácidos, de acuerdo con un cierto orden para reintegrarse en el cuerpo humano necesita una variedad de proteínas.

Mecanismo catalítico
El mecanismo catalítico de la enzima es básicamente el mismo que el de los catalizadores químicos generales, que también se combina con el reactivo (sustrato de la enzima) para formar primero un complejo y mejora la velocidad de la reacción química al reducir la energía de activación de la reacción. A temperatura constante, la energía contenida en cada molécula reactiva de un sistema de reacción química es menor en el valor promedio aunque difiere mucho, que es el estado inicial de la reacción.
La reacción S (sustrato) → P (producto) es posible porque una porción significativa de las moléculas S se han activado para convertirse en moléculas activadas (estado de transición), y cuantas más moléculas activadas haya, más rápida será la velocidad de reacción. La energía de activación de una reacción química a una temperatura determinada es la cantidad de energía (en kilocalorías) necesaria para convertir todas las moléculas de 1 mol de una sustancia en moléculas activadas.
La enzima (E) actúa combinándose temporalmente con S para formar un nuevo compuesto, ES, que se encuentra en un estado activado (estado de transición) mucho más bajo que el que contienen las moléculas activadas de los reactivos en esa reacción química sin catalizador. Luego, el ES reacciona para producir P y, al mismo tiempo, libera E. E puede combinarse con otra molécula de S para repetir el ciclo nuevamente. Reducir la energía de activación requerida para toda la reacción permite que reaccionen más moléculas por unidad de tiempo y se puede acelerar la velocidad de reacción. Si, en ausencia de un catalizador, la reacción de descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno (2H2O2 → 2H2O + O2) requiere una energía de activación de 18 kcal por mol (1 kcal = 4,187 julios), la catálisis de la reacción por catalasa requiere una energía de activación de sólo 2 kcal por mol, una velocidad de reacción que aumenta en un factor de aproximadamente 1011.La enzima (E) y el sustrato (S) forman un complejo enzima-sustrato (ES)

La unión dirigida del centro activo de la enzima al sustrato para generar el complejo ES es el primer paso en la catálisis enzimática. La energía para la unión dirigida proviene de una variedad de enlaces no covalentes, como los enlaces iónicos, de hidrógeno e hidrofóbicos, así como de las fuerzas de Van der Waals, que se forman durante la interacción del grupo funcional del centro activo de la enzima con el sustrato. La energía generada cuando se unen se llama energía de enlace. Es fácil entender que cada enzima es selectiva al unirse a su propio sustrato.
Si la enzima solo es complementaria al sustrato para generar un complejo ES y no puede llevar más al sustrato al estado de transición, entonces la catálisis enzimática no puede ocurrir. Esto se debe a que la formación del complejo ES con el sustrato requiere la formación de más enlaces no covalentes entre la enzima y las moléculas del sustrato para producir un complejo que sea complementario al estado de transición de la enzima y el sustrato para completar el efecto catalítico de la enzima. De hecho, las moléculas de sustrato se transforman del estado fundamental original al estado de transición durante el proceso de generación de más enlaces no covalentes como se describió anteriormente. Es decir, la molécula sustrato se convierte en una molécula activada, proporcionando las condiciones para la combinación y disposición de grupos, la generación de cargas inestables instantáneas y otras transformaciones necesarias para que la molécula sustrato lleve a cabo la reacción química. Por tanto, el estado de transición no es una sustancia química estable, a diferencia de los productos intermedios de un proceso de reacción. En cuanto al estado de transición de una molécula, tiene la misma probabilidad de transformarse en un producto (P) o en un sustrato (S).
Cuando una enzima genera un complejo ES con un sustrato y además forma un estado de transición, el proceso ha liberado más energía de unión, que ahora se sabe que compensa parte de la energía de activación requerida para la activación de las moléculas reactivas, activando así moléculas que anteriormente estaban por debajo del umbral de la energía de activación y acelerando así la velocidad de la reacción química.
Las enzimas y los catalizadores en general aceleran las reacciones químicas mediante el mecanismo de reducir la energía de activación de la reacción.
La especificidad catalítica de una enzima se manifiesta tanto en su selectividad por los sustratos como en la especificidad de la reacción que cataliza. La mayoría de las reacciones químicas en el cuerpo son catalizadas por una enzima específica, excepto las reacciones espontáneas individuales, y una enzima puede encontrar su propio sustrato entre miles de reactivos, lo cual es la especificidad de la enzima.Según la diferencia en el grado de especificidad catalítica de una enzima, se divide en tres categorías: especificidad absoluta, especificidad relativa y estereoespecificidad. Una enzima cataliza la reacción de un solo sustrato llamado especificidad absoluta, como la ureasa que solo puede hidrolizar la urea para descomponerla en dióxido de carbono y amoníaco; si una enzima puede catalizar la reacción de una clase de compuestos o de una clase de enlaces químicos se llama especificidad relativa, por ejemplo las esterasas pueden catalizar la hidrólisis de los triglicéridos, pero también hidrolizar otros enlaces éster. Las enzimas con especificidad estereoisomérica tienen requisitos estrictos para la configuración estéreo de la molécula sustrato, por ejemplo, la L-lactato deshidrogenasa cataliza la deshidrogenación del L-lactato únicamente y no tiene ningún efecto sobre el D-lactato.
La actividad catalítica de algunas enzimas puede verse afectada por muchos factores, como la regulación de las alozimas por aleaciones, la regulación de algunas enzimas por modificaciones covalentes, la regulación de la actividad enzimática por hormonas y fluidos neurohumorales a través de segundos mensajeros y la regulación del contenido de enzimas intracelulares (que altera la tasa de síntesis y catabolismo de las enzimas) por agentes inductores o bloqueadores.
Cabe señalar que la reacción catalítica de una enzima es a menudo una combinación de múltiples mecanismos catalíticos, lo cual es una razón importante para la alta eficiencia de las reacciones promovidas por enzimas.
Aplicaciones
Diagnóstico de enfermedades
Con el estudio en profundidad de las enzimas y una comprensión cada vez mayor, las enzimas complejas enriquecidas con SOD altamente concentrada desempeñan un papel cada vez más importante en la regulación de enfermedades. La actividad normal de las enzimas del cuerpo humano es más estable; cuando algunos órganos y tejidos del cuerpo se dañan o se produce una enfermedad, algunas enzimas se liberan en la sangre, la orina o los fluidos corporales. Como en la pancreatitis aguda, la actividad de amilasa en suero y orina es significativamente mayor; hepatitis y otras causas de daño hepático, necrosis de hepatocitos o aumento de la permeabilidad, una gran cantidad de transaminasas se liberan en la sangre, por lo que las transaminasas séricas aumentan; infarto de miocardio, lactato deshidrogenasa sérica y fosfocreatina quinasa significativamente mayores. En caso de intoxicación por pesticidas organofosforados, se inhibe la actividad de la colinesterasa y disminuye la actividad de la colinesterasa sérica; ciertas enfermedades hepatobiliares, especialmente obstrucción biliar, aumento de la r-glutamiltransferasa sérica, etc. Por lo tanto, con la ayuda de la medición de la actividad enzimática en sangre, orina o fluidos corporales, se puede comprender o determinar la aparición y el desarrollo de determinadas enfermedades.
Tratamiento clínico
La terapia enzimática se ha ido reconociendo gradualmente, y una variedad de preparaciones enzimáticas son cada vez más comunes en la aplicación clínica.Por ejemplo, la tripsina y la quimotripsina pueden catalizar la descomposición de proteínas, y este principio se ha utilizado en la dilatación quirúrgica, la purificación de heridas sépticas y el tratamiento de adherencias a la membrana plasmática torácica y abdominal. En el tratamiento de la tromboflebitis, infarto de miocardio, infarto pulmonar y coagulación intravascular difusa, se pueden aplicar enzimas fibrinolíticas, estreptoquinasa, uroquinasa, etc. para disolver los coágulos sanguíneos y prevenir la formación de trombos.
Algunas enzimas naturales compuestas, con altas unidades de enzimas SOD como fórmula principal, pueden usarse no solo en el tratamiento adyuvante de órganos importantes como el cerebro, corazón, hígado, riñón, etc., sino también en el uso de tumores con resultados notables. Además, el principio de inhibición competitiva de las enzimas también se utiliza para sintetizar algunos fármacos químicos para el tratamiento antibacteriano, bactericida y antitumoral. Como el tónico enzimático para el bazo y el tónico para los riñones en la infertilidad y otros problemas, también tienen una mejor regulación. Y las sulfonamidas y muchos antimicrobianos pueden inhibir las enzimas necesarias para el crecimiento de determinadas bacterias, por lo que tienen efectos antibacterianos y bactericidas; muchos fármacos antitumorales pueden inhibir las enzimas relacionadas con el ácido nucleico o la síntesis de proteínas en la célula, inhibiendo así la diferenciación y proliferación de las células tumorales para luchar contra el crecimiento de los tumores; La tiorredoxina puede inhibir la enzima yodo, afectando así la síntesis de tiroxina y, por lo tanto, puede usarse para tratar el hipertiroidismo, etc.
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Vida de producción
La levadura utilizada en la industria cervecera es producida por los microorganismos relevantes, y la enzima convertirá el almidón, etc. en alcohol mediante el proceso de hidrólisis, oxidación, etc.; la producción de salsa de soja y vinagre también se completa bajo la acción de enzimas; se mejora el valor nutricional de los piensos tratados con amilasa y celulasa; la adición de enzima al detergente para ropa puede mejorar la eficacia del detergente y hacer que las manchas de sudor, etc., originales no sean fáciles de eliminar. eliminado, etc…
Debido a la amplia aplicación de las enzimas, la extracción y síntesis de enzimas se ha convertido en un tema de investigación importante. En este momento, se pueden extraer enzimas de organismos vivos, como la piel de la piña, que se puede extraer de la proteasa de la piña. Sin embargo, dado que el contenido de enzimas en los organismos vivos es muy bajo, una gran cantidad de enzimas en la industria se producen mediante la fermentación de microorganismos. Generalmente es necesario seleccionar y criar las cepas de bacterias necesarias en condiciones adecuadas y permitir que se multipliquen para obtener grandes cantidades de preparaciones enzimáticas.Además, se está estudiando la síntesis sintética de enzimas. Con todo, con la mejora del nivel científico, la aplicación de enzimas tendrá unas perspectivas muy amplias.
Efectos principales
Relación entre las enzimas y determinadas enfermedades
Las enfermedades causadas por deficiencias enzimáticas son en su mayoría congénitas o hereditarias, como el albinismo debido a una deficiencia de tirosina hidroxilasa, la serotonina o los pacientes sensibles a la primaquina debido a una deficiencia de 6-fosfoglucosa deshidrogenasa. Muchas enfermedades tóxicas casi siempre son causadas por la inhibición de determinadas enzimas. Por ejemplo, cuando se envenenan pesticidas organofosforados de uso común (por ejemplo, triclorfón, diclorvos, 1059 y Rogaine), las enzimas se inactivan porque se unen a un -OH de la serina, un grupo esencial en el centro activo de la colinesterasa. La colinesterasa puede catalizar la hidrólisis de la acetilcolina en colina y ácido acético. Cuando se inhibe y desactiva la colinesterasa, se inhibe la hidrólisis de la acetilcolina, lo que produce la acumulación de acetilcolina y una serie de síntomas de intoxicación, como temblores musculares, estrechamiento de las pupilas, sudoración excesiva y latidos cardíacos lentos. Ciertos iones metálicos causan envenenamiento en el cuerpo humano, porque los iones metálicos (como el Hg2+) pueden combinarse con los grupos necesarios del centro activo de ciertas enzimas (como el -SH de la cisteína) y hacer que las enzimas se inactiven.

A Lista de verificación práctica de abastecimiento para temas de enzimas, biotecnología e ingredientes alimentarios

En proyectos de procesamiento de alimentos y enzimas, el marco de decisión más útil suele ser el ajuste de la aplicación más la estabilidad del proceso: qué ingrediente funciona bajo las condiciones de pH, temperatura, tiempo y sustrato previstas sin crear un problema de cumplimiento o calidad posterior.

• Defina primero el objetivo de procesamiento: Las aplicaciones de sabor, hidrólisis, textura, fermentación, limpieza y bioprocesos a menudo necesitan perfiles de actividad muy diferentes.
• Compruebe la ventana operativa real: El pH, la temperatura, el tiempo de residencia y el tipo de sustrato a menudo importan más que la afirmación principal del producto.
• Revisar la consistencia y el impacto posterior:La dosificación de , la influencia sensorial, la filtración y el comportamiento de la vida útil pueden afectar el valor comercial final.
• Use validación piloto:Las pruebas de producción pequeñas de generalmente revelan las diferencias más útiles en actividad, eficiencia y ajuste del proceso.

Referencias de productos recomendados

• Longzyme Lipasa: Una referencia directa del producto para debates sobre alimentos, limpieza o bioprocesos relacionados con la lipasa.
• Longzyme Beta-Amylase: Una referencia práctica de enzimas cuando se están revisando la conversión del almidón y la actividad de procesamiento de alimentos.
• Glucoamilasa compuesta de longzima: Una referencia enzimática útil cuando la sacarificación o el rendimiento del procesamiento relacionado son importantes.
• YExtracto de levadura: Una referencia práctica de ingredientes cuando se trata de aplicaciones de sabor, fermentación o soporte de nutrientes.

Preguntas frecuentes para compradores y formuladores

¿Por qué una enzima de alta actividad no es automáticamente la mejor opción comercial?
Porque la mejor enzima es la que funciona de manera confiable en las condiciones reales del proceso y brinda el resultado final deseado sin crear nuevos problemas.

¿Deben seleccionarse los ingredientes alimentarios y biotecnológicos únicamente a partir de hojas de datos?
Por lo general, es más seguro combinar la revisión de las especificaciones con una prueba piloto o de aplicación porque los sustratos reales y las ventanas de proceso pueden cambiar mucho el resultado.

¡Contáctenos ahora!

Respuesta rápida: Las enzimas y los ingredientes de procesamiento de alimentos generalmente se seleccionan según el ajuste del sustrato, el intervalo de pH y temperatura, la dosis y si la especificación de uso final es aceptable para el proceso objetivo. La opción comercial más sólida es aquella que funciona consistentemente en condiciones de procesamiento reales.

Si necesita precio, complete su información de contacto en el formulario a continuación; generalmente nos comunicaremos con usted dentro de las 24 horas. También puede enviarme un correo electrónico info@longchangchemical.com durante el horario laboral (de 8:30 a. m. a 6:00 p. m. UTC+8 de lunes a sábado) o utilizar el chat en vivo del sitio web para obtener una respuesta rápida.

Glucoamilasa compuesta	9032-08-0
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Urease	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Láctica deshidrogenasa	9001-60-9
Malato de deshidrogenasa	9001-64-3
Colesterol oxidasa	9028-76-6