¿Cuáles son los factores que afectan a la eficacia de los preparados enzimáticos?

En la búsqueda de un estilo de vida ecológico y con bajas emisiones de carbono, los preparados enzimáticos han penetrado en todos los aspectos de nuestras vidas debido a sus características de alta eficacia, seguridad, ausencia de efectos secundarios tóxicos y bajo impacto medioambiental. Por ejemplo, los preparados enzimáticos pueden utilizarse en el pan y los bollos que comemos, los zumos de frutas y las bebidas que bebemos, los condimentos que utilizamos para saltear y los documentos en papel que utilizamos.

Por lo tanto, comprender la naturaleza química de los preparados enzimáticos es importante para su uso adecuado.

1. La influencia del pH

Cada enzima solo muestra una alta actividad dentro de un rango de pH específico, y este valor de pH es el pH óptimo para la acción enzimática. En términos generales, las enzimas son más estables en el pH óptimo, por lo que el pH para la acción enzimática es también el pH en el que son estables. Si el pH de la reacción enzimática es demasiado alto o demasiado bajo, la enzima se dañará irreversiblemente, su estabilidad y actividad disminuirán e incluso puede volverse inactiva. El rango de pH óptimo de las diferentes enzimas es diferente, y pueden ser ácidas, neutras o alcalinas. Por ejemplo, según el pH óptimo para la acción de la proteasa, a menudo se dividen en proteasas ácidas, proteasas neutras y proteasas alcalinas. El pH al que actúa una enzima es también un parámetro que se mide en determinadas condiciones. El pH óptimo para la acción enzimática varía con la temperatura o el sustrato. Cuanto más alta es la temperatura, más estrecho es el rango de pH estable para la acción enzimática. Por lo tanto, el pH de la reacción debe controlarse estrictamente durante la reacción catalítica de la enzima.

2. El efecto de la temperatura
En determinadas condiciones, cada enzima tiene una temperatura óptima para su acción. A esta temperatura, la enzima tiene la mayor actividad, el mejor efecto y es relativamente estable. La velocidad de la reacción catalizada por la enzima aumenta y la pérdida de actividad enzimática debida a la desnaturalización por calor alcanza un equilibrio. Esta temperatura es la temperatura óptima para la acción enzimática. Cada enzima tiene una temperatura activa y estable. A esta temperatura, bajo ciertas condiciones de tiempo, pH y concentración de enzima, la enzima es relativamente estable y no pierde su actividad o lo hace muy raramente. Esta temperatura es la temperatura estable de la enzima. Si la enzima se utiliza por encima de la temperatura estable, se volverá rápidamente inactiva. Esta sensibilidad térmica de la enzima puede expresarse mediante la temperatura crítica de pérdida Tc, que se refiere a la temperatura a la que la enzima pierde la mitad de su actividad en 1 hora. Por lo tanto, en términos generales, una enzima solo puede catalizar eficazmente dentro de su rango de temperatura efectiva. Por cada aumento de 10 °C en la temperatura, la velocidad de reacción de la enzima aumenta de 1 a 2 veces. El efecto de la temperatura en la acción de una enzima también está relacionado con el tiempo que está expuesta al calor. A medida que aumenta el tiempo de reacción, la temperatura óptima para la enzima disminuye. Además, factores como la concentración del sustrato de la reacción enzimática, el tipo de tampón, el activador y la pureza de la enzima también pueden cambiar la temperatura óptima y la estabilidad de la enzima.

3. La influencia de la concentración de la enzima y la concentración del sustrato
La concentración del sustrato es el principal factor que determina la velocidad de la reacción catalítica de una enzima, dada una determinada temperatura, pH y concentración de la enzima. Cuando la concentración del sustrato es muy baja, la velocidad de la reacción catalítica de la enzima aumenta rápidamente con la concentración del sustrato, y ambas son directamente proporcionales. A medida que aumenta la concentración del sustrato, la velocidad de reacción disminuye y ya no aumenta en proporción directa. La relación entre la concentración del sustrato y la velocidad de la reacción catalítica de una enzima puede expresarse generalmente mediante la ecuación de Michaelis-Menten. A veces, cuando la concentración del sustrato es muy alta, la velocidad de reacción de la enzima puede disminuir debido a la inhibición del sustrato. Cuando la concentración del sustrato excede en gran medida la concentración de la enzima, la velocidad de reacción catalítica de la enzima es generalmente proporcional a la concentración de la enzima. Además, si la concentración de la enzima es demasiado baja, la enzima puede a veces volverse inactiva, impidiendo que la reacción continúe. En las reacciones catalizadas por enzimas que se llevan a cabo en el procesamiento de alimentos, la cantidad de enzima utilizada es generalmente mucho menor que la cantidad de sustrato, y también debe tenerse en cuenta el costo de la enzima.

4. El efecto de los inhibidores
Muchas sustancias pueden debilitar, inhibir o incluso destruir la acción de las enzimas. Estas sustancias se denominan inhibidores de enzimas. Algunos ejemplos son los iones de metales pesados (Fe3+, Cu2+, Hg+, Pb+, etc.), el monóxido de carbono, el sulfuro de hidrógeno, los cationes orgánicos, la etilendiamina y el ácido tetraacético. En la producción real, es importante comprender y evitar los efectos de los inhibidores en la catálisis enzimática.

5. El efecto de los activadores
Muchas sustancias tienen el efecto de proteger y aumentar la actividad enzimática, o de promover la conversión de proteínas enzimáticas inactivas en enzimas activas. Estas sustancias se denominan colectivamente activadores enzimáticos. Los activadores pueden dividirse en tres categorías: la primera categoría son los iones inorgánicos, como los cationes Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Cu2+, Co2+ y Zn2+, y los aniones Cl-, NO3-, PO43- y SO42-. El segundo tipo es la materia orgánica con moléculas pequeñas, principalmente las vitaminas B y sus derivados. El tercer tipo son las sustancias de alto peso molecular con propiedades proteicas. Los activadores tienen un efecto sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas similar a la concentración del sustrato, pero rara vez se utilizan en la producción real.

6. La influencia del entorno de almacenamiento
Los preparados enzimáticos están inactivos a bajas temperaturas. Para conservar las enzimas durante mucho tiempo sin que pierdan actividad, la actividad enzimática se pierde a 10 °C en un 5-10 %/6 meses, y a temperatura ambiente en un 10-15 %/6 meses. Por lo tanto, la clave es la sequedad y la baja temperatura. El calor y la luz pueden desactivar fácilmente las enzimas. Por lo tanto, los preparados enzimáticos deben almacenarse en recipientes herméticos a bajas temperaturas y protegidos de la luz. Además, cuanto mayor sea el contenido de humedad del preparado enzimático, más probabilidades habrá de que se vuelva inactivo. Por lo tanto, los preparados enzimáticos en polvo suelen ser más fáciles de almacenar y transportar. Además, algunos iones metálicos también pueden hacer que las enzimas pierdan actividad o inhibirla. Debe evitar elegir recipientes con iones metálicos para almacenar preparados enzimáticos.

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Compound Glucoamylase	9032-08-0
Pullulanase	9075-68-7
Xylanase	37278-89-0
Cellulase	9012-54-8
Naringinase	9068-31-9
β-Amylase	9000-91-3
Glucose oxidase	9001-37-0
alpha-Amylase	9000-90-2
Pectinase	9032-75-1
Peroxidase	9003-99-0
Lipase	9001-62-1
Catalase	9001-05-2
TANNASE	9025-71-2
Elastase	39445-21-1
Urease	9002-13-5
DEXTRANASE	9025-70-1
L-Lactic dehydrogenase	9001-60-9
Dehydrogenase malate	9001-64-3
Cholesterol oxidase	9028-76-6