Eanteriormente mencionamos la conversión de rutina e isoquercitrina. Entre los diversos métodos de conversión, el método de conversión con mejor rendimiento y pureza es el uso de métodos catalizados por enzimas, como la α-L-ramnosidasa por microorganismos y la Hesperidinasa. Y la α-L-ramnosidasa generalmente se combina con β-D-glucosidasa para formar naringinasa para desempeñar un papel de catálisis, y en los primeros estudios, los investigadores equipararon el concepto de «α-L-ramnosidasa» con «ningrinasa». Entonces, primero introduzcamos los conocimientos básicos de naringinase.
.Respuesta rápida: Para temas de enzimas, levaduras, quitosano e ingredientes alimentarios, los compradores suelen comparar la actividad o funcionalidad junto con la estabilidad, las condiciones de aplicación y el impacto en la calidad posterior.
La naringinasa puede hidrolizar sustancias amargas como la naringina y la hesperidina en los cítricos, por lo que se utiliza para desamargar los jugos de cítricos y lleva su nombre. El principal componente amargo de los cítricos es la naringina, que puede ser degradada por la naringinasa en dos pasos: en el primer paso, la α-L-ramnosidasa hidroliza la naringina en ramnosa y purunina; en el segundo paso, la β-D-glucosidasa hidroliza aún más la prunina en naringenina y glucosa sin sabor amargo. El mecanismo de hidrólisis se muestra en la Figura 1. Entre ellos, la purunina contiene solo un tercio del amargor.
Figura 1 El mecanismo de hidrólisis de naringina por naringinasa
A Ya en 1938 y 1958, Hall y Ting obtuvieron la naringinasa a partir de semillas de apio y hojas de pomelo, respectivamente. Después de eso, los investigadores obtuvieron naringinasa de otros animales y plantas. Además de en animales y plantas, la naringinasa está más presente en los microorganismos. La naringinasa que se utiliza actualmente en la investigación y la producción industrial también se deriva principalmente de microorganismos. Entre ellos, los hongos naturales son la principal fuente de naringinasa, como Aspergillus niger, Aspergillus oryzae y Penicillium. Una pequeña cantidad de naringinasa se deriva de la levadura. Y algunas otras naringinasas se derivan de bacterias, cuyas propiedades enzimáticas y alcance de aplicación tienen una gran diferencia con las de los hongos. La tabla 1 muestra la naringinasa y sus propiedades de diferentes fuentes estudiadas por algunos estudiosos.
Tabla 1 Naringinasa de diferentes fuentes y sus propiedades
| Fuentes | Trenes | Sustrato | Temperatura óptima /°C | OptimumpH | Peso molecular /kDa |
| planta | Semillas de apio | Naringina | – | – | – |
| Hojas de pomelo | Naringina | 50 | 4.0 | – | |
| Fagopyrum esculentum | p-NPR、Rutin | – | – | 70 | |
| animal | Turbo cornutus | Naringina、p-NPR、Rutina | – | 2.8, 4.5~5.0 | – |
| Hígado de cerdo | diosgenina | 42 | 7.0 | 47 | |
| bacterias | Sphingomonas sp. R1 | Naringina | 50 | 8.0 | 110 |
| Thermomicrobium sp. | p-NPR | 70 | 7.9, 5.0~6.9 | 104, 107 | |
| Pediococcus acidilactici | p-NPR、Rutina、hesperidina | 50,70 | 5.5, 4.5 | 74, 241 | |
| Brevundimonas sp. | Naringina | 20~37 | 6.0~7.0 | – | |
| Bifidobacterium dentium | p-NPR, naringina, rutina, poncirina, ginsenósido | 35 | 6.0 | 100 | |
| hongo | Aspergillus niger | Naringina、Rutina、hesperidina | 40~60 | 4.0~5.0 | 65 |
| A. kawachii | Naringina、p-NPR、hesperidina | 50 | 4.0 | 90 | |
| A. oryzae | Naringina, p-NPR, hesperidina, neohesperidina | 45 | 5.0 | 23 | |
| Penicillium decumbens | Naringina、p-NPR、Rutina | – | 7.0 | 120 | |
| P. corilófolo | Naringina、Rutina | 57 | 6.5 | 67 | |
| levadura | Pichia angusta | Naringina、Rutina、hesperidina、quercitrina | 40 | 6.0 | 90 |
| Cryptococcus laurentii | Naringina | – | – | – | |
| Williopsis californica | Naringina | – | – | – |
Comparando las propiedades de la naringinasa derivada de bacterias y hongos en la Tabla 1, se puede ver que aunque el peso molecular de la naringinasa derivada de hongos es menor que el de las bacterias, es más adecuada para la reacción en condiciones ácidas, por lo que es adecuada para desamargar jugo de cítricos; y para las naringinasas derivadas de bacterias, el entorno de pH óptimo para la glicosidasa es moderado o débilmente alcalino, y tiene una temperatura de reacción más amplia y una buena estabilidad de temperatura.
Con la continua profundización de la investigación y el descubrimiento de la naringinasa con diferentes propiedades, la enzima ha sido ampliamente utilizada en medicina, alimentación y cosmética. La aplicación inicial fue el desamargado de zumos de cítricos. La naringina es la principal sustancia amarga de los jugos de cítricos. Su umbral de amargor en agua y jugo es de aproximadamente 20 ppm, y su umbral puede alcanzar 50 ppm en algunos jugos de cítricos. Muestra que cuando su contenido alcance 1,5 ppm, hará que la gente se sienta amarga.Por lo tanto, en el procesamiento de jugos de cítricos y otras frutas, el tratamiento desamargante es un proceso indispensable. La naringinasa es una enzima de alta eficiencia que puede hidrolizar la naringina y otras sustancias amargas, y la naringinasa puede lograr bien el propósito de desamargar. Huang Gaoling et al. utilizó naringinasa para desamargar el jugo de pomelo con miel de Guanxi e hidrolizarlo a 60 ℃ y pH 3,6 durante 100 min. La tasa de desamargo del jugo puede alcanzar más del 97%. Chen Hong et al. utilizaron Aspergillus aculeatus JMUdb058 para obtener naringinasa mediante fermentación en estado sólido y lo utilizaron para desamargar zumos de frutas. La tasa de desamargo llegó al 99,6% y se obtuvo un muy buen efecto de desamargo.
Al mismo tiempo, debido a que la naringinasa contiene α-L-ramnosidasa, se puede utilizar para producir específicamente ramnosa y purunina. La ramnosa es un tipo de metil pentosa. Puede usarse como fármaco intermedio para sintetizar furaneol cardiotónico y especiado. También puede sintetizar sabores y al mismo tiempo puede utilizarse como edulcorante. También se puede utilizar como agente de prueba de penetración intestinal. Tiene un efecto anticancerígeno evidente. Wei Shenghua et al. utilizaron naringinasa y células en reposo de levadura como catalizadores para transformar naringina mediante un método biológico de dos pasos para preparar cristales de ramnosa con una fracción de masa superior al 98,5%. La purunina, como un tipo de flavonoides, tiene funciones únicas en el campo de las actividades inmunes, anticancerígenas, antivirales y antioxidantes. Por lo tanto, en el campo de las industrias alimentaria y medicinal, la purunina tiene un valor de aplicación importante. Hu Qunfang y otros utilizaron fermentación en estado sólido para producir α-L-ramnosidasa y llevaron a cabo la biotransformación de naringina en condiciones adecuadas, y el contenido de poda en el producto fue superior al 95%.
Además, utilizando la actividad reactiva de la naringinasa, la naringinasa se puede utilizar aún más para mejorar el sabor del vino. En el proceso de elaboración de alcohol, una variedad de microorganismos producirán algunas sustancias volátiles libres y precursores no volátiles. La α-L-ramnosidasa primero descompone estos precursores no volátiles para obtener el monoterpenoide β-D-glucósido, luego la β-D-glucosidasa continúa descomponiéndose para liberar monoterpenoides, que tienen un efecto significativo para mejorar el sabor del vino. Manzanares et al. utilizaron el gen de la ramnosidasa rha A codificado por Aspergillus aculeatus para ser clonado y expresado en levadura, y utilizado junto con la β-D-glucosidasa producida por otras cepas para la fermentación del vino, lo que resultó en un aumento significativo de las sustancias aromáticas en el vino.Datos específicos como se muestra en la imagen 2.
Figura 2 Aplicación de naringinasa en la fermentación del vino
Además, la naringinasa también se puede utilizar para producir antibióticos y convertir flavonoides. Por ejemplo, la cloropolisporina es un antibiótico glicopéptido desglicosilado que tiene una fuerte respuesta inhibidora contra las bacterias grampositivas. Sankyo et al. descubrió que la actividad de la ramnosidasa en la naringinasa se puede utilizar para sintetizar el antibiótico y descubrió que el uso combinado de antibióticos de cloropolisporina C y antibióticos lactámicos puede mejorar eficazmente su efecto antibacteriano sobre Staphylococcus. Beekwilder et al. Obtuvieron ramnosidasa de una bacteria del ácido láctico Lactobacillus plantarum y utilizaron la enzima en la fermentación de la pulpa de tomate. Descubrieron que puede eliminar la ramnosa de la pulpa de tomate y mejorar la reacción de biotransformación de los flavonoides. Por lo tanto, las bacterias del ácido láctico pueden aumentar la tasa de biotransformación de los flavonoides en el sistema digestivo humano. Hu Fuliang et al. descubrió que los glucósidos de flavona de propóleo pueden ser degradados por la naringinasa para sintetizar agliconas, mejorando así su actividad antioxidante.
En resumen, la naringinasa tiene perspectivas de aplicación muy amplias. Para aumentar la reutilización y la estabilidad de la naringinasa y reducir los costos de producción industrial, la naringinasa generalmente se fija sobre un soporte antes de la reacción. En el próximo artículo, nos centraremos en el método de fijación de enzimas para su referencia.
Cómo suelen evaluar los compradores las enzimas y los ingredientes de procesamiento de alimentos
En proyectos de procesamiento de alimentos y enzimas, el marco de decisión más útil suele ser el ajuste de la aplicación más la estabilidad del proceso: qué ingrediente funciona bajo las condiciones de pH, temperatura, tiempo y sustrato previstas sin crear un problema de cumplimiento o calidad posterior.
- Defina primero el objetivo de procesamiento: Las aplicaciones de sabor, hidrólisis, textura, fermentación, limpieza y bioprocesos a menudo necesitan perfiles de actividad muy diferentes.
- Compruebe la ventana operativa real: El pH, la temperatura, el tiempo de residencia y el tipo de sustrato a menudo importan más que la afirmación principal del producto.
- Revise la consistencia y el impacto posterior:La dosis, la influencia sensorial, la filtración y el comportamiento de vida útil de pueden afectar el valor comercial final.
- Utilice validación piloto:Las pruebas de producción pequeñas de generalmente revelan las diferencias más útiles en actividad, eficiencia y ajuste del proceso.
Referencias de productos recomendados
- CHLUMIAO 1010: Un punto de referencia de antioxidante primario ampliamente utilizado para la estabilidad térmica a largo plazo.
- CHLUMIAO 168: Una referencia práctica de estabilidad del proceso cuando el control del hidroperóxido importa.
- CHLUMILS UV-123: Una sólida referencia de HALS para pantallas centradas en la resistencia a la intemperie en recubrimientos y polímeros.
- CHLUMILS UV-770: Un punto de referencia HALS familiar cuando se están revisando la resistencia a la intemperie y la retención de la apariencia.
Preguntas frecuentes para compradores y formuladores
¿Por qué una enzima de alta actividad no es automáticamente la mejor opción comercial?
Porque la mejor enzima es la que funciona de manera confiable en las condiciones reales del proceso y proporciona el resultado final deseado sin crear nuevos problemas.
¿Deben seleccionarse los ingredientes alimentarios y biotecnológicos únicamente a partir de hojas de datos?
Por lo general, es más seguro combinar la revisión de especificaciones con una prueba piloto o de aplicación porque los sustratos reales y las ventanas de proceso pueden cambiar mucho el resultado.
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| Glucoamilasa compuesta | 9032-08-0 |
| Pullulanasa | 9075-68-7 |
| Xilanasa | 37278-89-0 |
| Celulasa | 9012-54-8 |
| Naringinasa | 9068-31-9 |
| β-amilasa | 9000-91-3 |
| Glucosa oxidasa | 9001-37-0 |
| alfa-amilasa | 9000-90-2 |
| Pectinasa | 9032-75-1 |
| Peroxidasa | 9003-99-0 |
| Lipasa | 9001-62-1 |
| Catalase | 9001-05-2 |
| TANNASE | 9025-71-2 |
| Elastase | 39445-21-1 |
| Urease | 9002-13-5 |
| DEXTRANASE | 9025-70-1 |
| L-Láctica deshidrogenasa | 9001-60-9 |
| Malato de deshidrogenasa | 9001-64-3 |
| Colesterol oxidasa | 9028-76-6 |